कैसे हिल गुणांक खोजने के लिए

विषय

• एंजाइम कैनेटीक्स
• माइकलिस-मेंटेन कैनेटिक्स
• सहकारी बंधन
• पहाड़ी समीकरण
• हिल गुणांक

"हिल गुणांक" एक शब्द की तरह लगता है जो एक ग्रेड की स्थिरता से संबंधित है। वास्तव में, जैव रसायन में इसका एक शब्द जो अणुओं के बंधन के व्यवहार से संबंधित है, आमतौर पर जीवित प्रणालियों में। यह एक इकाई रहित संख्या है (अर्थात, इसमें मीटर प्रति सेकंड या डिग्री प्रति ग्राम की तरह माप की कोई इकाई नहीं है) सहकारिता परीक्षण के तहत अणुओं के बीच बाध्यकारी। इसका मूल्य आनुभविक रूप से निर्धारित किया जाता है, जिसका अर्थ है कि इस तरह के डेटा को उत्पन्न करने में मदद करने के बजाय संबंधित डेटा के एक ग्राफ से अनुमानित या व्युत्पन्न है।

अलग ढंग से कहें, तो हिल गुणांक उस सीमा तक का एक माप है, जिसमें दो अणुओं के बीच बाध्यकारी व्यवहार से विचलन होता है अतिशयोक्तिपूर्ण ऐसी स्थितियों में अपेक्षित संबंध, जहां एक जोड़ी अणुओं (अक्सर एक एंजाइम और इसके सब्सट्रेट) के बीच बंधन और बाद की प्रतिक्रिया का वेग शुरू में वेग-बनाम-एकाग्रता वक्र से पहले बढ़ते सब्सट्रेट एकाग्रता के साथ बहुत जल्दी उठता है और एक में दृष्टिकोण करता है सैद्धांतिक अधिकतम वहाँ हो रही बिना। इस तरह के रिश्ते का ग्राफ एक वृत्त के ऊपरी-बाएँ वृत्त का चतुर्थ भाग जैसा दिखता है। इसके बजाय उच्च हिल गुणांक वाले प्रतिक्रियाओं के लिए वेग-बनाम-सांद्रता के ग्राफ घटते हैं sigmoidal, या एस के आकार का।

हिल गुणांक और संबंधित शर्तों के आधार के बारे में यहां बहुत कुछ अनपैक करना है और किसी दिए गए स्थिति में इसके मूल्य का निर्धारण कैसे करें।

एंजाइम कैनेटीक्स

एंजाइम प्रोटीन होते हैं जो विशेष रूप से जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दरों में भारी मात्रा में वृद्धि करते हैं, जिससे वे कहीं भी हजारों गुना अधिक तेजी से हजारों खरब गुना तेजी से आगे बढ़ सकते हैं। ये प्रोटीन सक्रियण ऊर्जा E को कम करके करते हैं_ए एक्ज़ोथिर्मिक प्रतिक्रियाओं की। एक एक्ज़ोथिर्मिक प्रतिक्रिया वह है जिसमें ऊष्मा ऊर्जा निकलती है और इसलिए बिना किसी बाहरी मदद के आगे बढ़ती है। यद्यपि इन प्रतिक्रियाओं में अभिकारकों की तुलना में उत्पादों में कम ऊर्जा होती है, हालांकि, वहां जाने के लिए ऊर्जावान पथ आमतौर पर एक स्थिर ढलान नहीं है। इसके बजाय, ई द्वारा प्रतिनिधित्व करने के लिए एक "ऊर्जा कूबड़" है_ए.

अपने आप को यू.एस. के इंटीरियर से, समुद्र तल से लगभग 1,000 फीट ऊपर, लॉस एंजिल्स तक, जो कि प्रशांत महासागर में है और स्पष्ट रूप से समुद्र तल पर है, से ड्राइविंग की कल्पना करें। आप केवल नेब्रास्का से कैलिफ़ोर्निया तक तट नहीं कर सकते, क्योंकि रॉकी पर्वत झूठ के बीच में, राजमार्गों को पार करते हुए जो समुद्र तल से 5,000 फीट से अधिक ऊंचाई तक चढ़ते हैं - और कुछ स्थानों पर, राजमार्ग समुद्र तल से 11,000 फीट ऊपर चढ़ते हैं। इस ढांचे में, एक एंजाइम के बारे में सोचो जो कोलोराडो में उन पर्वत चोटियों की ऊंचाई को कम करने में सक्षम है और पूरी यात्रा को कम कठिन बना देता है।

प्रत्येक एंजाइम किसी विशेष अभिकारक के लिए विशिष्ट होता है, जिसे a कहा जाता है सब्सट्रेट इस कोन में इस तरह, एक एंजाइम एक कुंजी की तरह होता है और यह सब्सट्रेट के लिए विशिष्ट होता है जो लॉक की तरह होता है जो कुंजी को खोलने के लिए विशिष्ट रूप से डिज़ाइन किया जाता है। सब्सट्रेट्स (एस), एंजाइम (ई) और उत्पादों (पी) के बीच संबंध को योजनाबद्ध रूप से दर्शाया जा सकता है:

ई + एस ⇌ ईएस → ई + पी

बाईं ओर स्थित द्विदिशीय तीर इंगित करता है कि जब कोई एंजाइम अपने "असाइन" सब्सट्रेट को बांधता है, तो यह या तो अनबाउंड हो सकता है या प्रतिक्रिया आगे बढ़ सकती है और उत्पाद में परिणाम हो सकता है (साथ ही) इसके मूल रूप में एंजाइम (एंजाइम केवल अस्थायी रूप से संशोधित होते हैं) उत्प्रेरित प्रतिक्रियाएं)। दूसरी ओर दाईं ओर का यूनिडायरेक्शनल तीर इंगित करता है कि इन प्रतिक्रियाओं के उत्पाद कभी भी एंजाइम से नहीं बंधते हैं, जो ES घटक को उसके घटक भागों में अलग होने पर उन्हें बनाने में मदद करते हैं।

एंजाइम कैनेटीक्स का वर्णन है कि ये अभिक्रियाएं कितनी जल्दी पूरी होती हैं (यानी, कितनी जल्दी उत्पाद उत्पन्न होता है (एंजाइम और सब्सट्रेट की सांद्रता के एक कार्य के रूप में, लिखित और। बायोकैमिस्ट्स इसे बनाने के लिए इस डेटा के विभिन्न ग्राफ के साथ आए हैं। जितना संभव हो दृष्टिहीन सार्थक।

माइकलिस-मेंटेन कैनेटिक्स

अधिकांश एंजाइम-सब्सट्रेट जोड़े माइकलिस-मेन्टेन फॉर्मूला नामक एक साधारण समीकरण का पालन करते हैं। उपरोक्त संबंध में, तीन अलग-अलग प्रतिक्रियाएं हो रही हैं: ई और एस का संयोजन एक ईएस कॉम्प्लेक्स में, ईएस का अपने घटकों ई और एस में विघटन, और ईएस का ई और पी में रूपांतरण। इन तीन प्रतिक्रियाओं में से प्रत्येक की अपनी है खुद की दर स्थिर, जो कश्मीर हैं₁, क_-1 और के₂, उस क्रम में।

उत्पाद की उपस्थिति की दर उस प्रतिक्रिया के लिए स्थिर दर के लिए आनुपातिक है, के₂, और किसी भी समय मौजूद एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स की एकाग्रता के लिए। गणितीय रूप से, यह लिखा है:

dP / dt = k₂

इस के दाहिने हाथ की ओर और के संदर्भ में व्यक्त किया जा सकता है। व्युत्पत्ति वर्तमान उद्देश्यों के लिए महत्वपूर्ण नहीं है, लेकिन यह दर समीकरण की गणना के लिए अनुमति देता है:

dP / dt = (k)₂₀)/(क_म+)

इसी प्रकार V की प्रतिक्रिया की दर द्वारा दी गई है:

वी = वी_{अधिकतम}/(क_म+)

माइकलिस निरंतर के_म सब्सट्रेट एकाग्रता का प्रतिनिधित्व करता है जिस पर दर अपने सैद्धांतिक अधिकतम मूल्य पर आगे बढ़ती है।

Lineweaver-Burk समीकरण और संबंधित भूखंड एक ही जानकारी को व्यक्त करने का एक वैकल्पिक तरीका है और सुविधाजनक है क्योंकि इसका ग्राफ एक घातीय या लघुगणक वक्र के बजाय एक सीधी रेखा है। यह माइकलिस-मेन्टेन समीकरण का पारस्परिक है:

1 / वी = (के)_म+) / वीमैक्स = (के)_म/ वी_{अधिकतम}) + (1 / वी_{अधिकतम} )

सहकारी बंधन

कुछ प्रतिक्रियाएं विशेष रूप से माइकलिस-मेन्टेन समीकरण का पालन नहीं करती हैं। ऐसा इसलिए है क्योंकि उनका बंधन उन कारकों से प्रभावित होता है जो समीकरण को ध्यान में नहीं रखते हैं।

हीमोग्लोबिन लाल रक्त कोशिकाओं में प्रोटीन है जो ऑक्सीजन (ओ) से बांधता है₂) फेफड़ों में होता है और इसे उन ऊतकों तक पहुंचाता है जिन्हें श्वसन के लिए इसकी आवश्यकता होती है। हीमोग्लोबिन ए (एचबीए) की एक उत्कृष्ट संपत्ति यह है कि यह ओ के साथ सहकारी बंधन में भाग लेता है₂। यह अनिवार्य रूप से इसका मतलब है कि बहुत अधिक हे पर₂ सांद्रता, जैसे कि फेफड़े में सामना करना पड़ा, सामान्य हाइपरबोलिक प्रोटीन-यौगिक संबंध का पालन करने वाले मानक ट्रांसपोर्ट प्रोटीन की तुलना में एचबीए में ऑक्सीजन के लिए बहुत अधिक आत्मीयता होती है (मायोग्लोबिन इस तरह के प्रोटीन का एक उदाहरण है)। बहुत कम ओ में₂ सांद्रता, हालांकि, एचबीए में ओ के लिए बहुत कम संबंध है₂ एक मानक परिवहन प्रोटीन की तुलना में। इसका मतलब यह है कि एचबीए उत्सुकता से ओ ऊपर बढ़ता है₂ जहां यह भरपूर है और बस उत्सुकता से इसे छोड़ देता है जहां यह दुर्लभ है - वास्तव में ऑक्सीजन-परिवहन प्रोटीन में क्या आवश्यक है। इसका परिणाम एचबीए और ओ के साथ देखे जाने वाले सिग्मायॉइडल बाइंडिंग-बनाम-दबाव वक्र है₂एक विकासवादी लाभ जिसके बिना जीवन निश्चित रूप से बहुत कम उत्साही गति से आगे बढ़ेगा।

पहाड़ी समीकरण

1910 में, आर्चीबाल्ड हिल ने ओ के किनेमैटिक्स की खोज की₂-हीमोग्लोबिन बाइंडिंग। उन्होंने प्रस्ताव दिया कि एचबी के पास बाध्यकारी साइटों की एक विशिष्ट संख्या है, n:

पी + एनएल ⇌ पीएल_n

यहाँ, P, O के दबाव को दर्शाता है₂ और एल लिगैंड के लिए छोटा है, जिसका अर्थ है कि कुछ भी जो बंधन में भाग लेता है, लेकिन इस मामले में यह एचबी को संदर्भित करता है। ध्यान दें कि यह ऊपर सब्सट्रेट-एंजाइम-उत्पाद समीकरण के भाग के समान है।

पृथक्करण निरंतर के_घ प्रतिक्रिया के लिए लिखा है:

ⁿ /

जबकि कब्जे वाली बाइंडिंग साइटों का अंश occup, जो 0 से 1.0 तक है, निम्न द्वारा दिया गया है:

ϴ = ⁿ/(क_घ +ⁿ)

इन सभी को एक साथ रखना हिल समीकरण के कई रूपों में से एक देता है:

log (ϴ /) = n log pO₂ - लॉग पी₅₀

जहां पी₅₀ वह दबाव है जिस पर O का आधा भाग₂ एचबी पर बाध्यकारी साइटों का कब्जा है।

हिल गुणांक

ऊपर दिए गए हिल समीकरण का रूप सामान्य रूप y = mx + b का है, जिसे ढलान-अवरोधन सूत्र भी कहा जाता है। इस समीकरण में, m रेखा का ढलान है और b, y का मान है जिस पर ग्राफ, एक सीधी रेखा, y- अक्ष को पार करती है। इस प्रकार हिल समीकरण का ढलान बस n है। इसे हिल गुणांक या n कहा जाता है_एच। मायोग्लोबिन के लिए, इसका मूल्य 1 है क्योंकि मायोग्लोबिन ओ को सहकारी रूप से बांधता नहीं है₂। एचबीए के लिए, हालांकि, यह 2.8 है। उच्चतर एन_एचअध्ययन के तहत प्रतिक्रिया के कैनेटीक्स को और अधिक सिग्मायोइडल।

हिल गुणांक आवश्यक गणना करके निरीक्षण से निर्धारित करना आसान है, और एक अनुमान आमतौर पर पर्याप्त है।